Premio Nobel per la Chimica 2004


6 Ottobre 2004 - L'Accademia Reale Svedese per le Scienze ha deciso di assegnare il Premio Nobel per la Chimica 2004 "per la scoperta della degradazione delle proteine mediata da ubiquitina" congiuntamente a:

Aaron Ciechanover
Technion - Istituto di Tecnologia Israeliano, Haifa, Israele,

Avram Hershko
Technion - Istituto di Tecnologia Israeliano, Haifa, Israele e

Irwin Rose
University of California, Irvine, USA

Proteine contrassegnate per essere distrutte

Le proteine sono costituenti di tutti gli organismi viventi: piante, animali e anche di noi esseri umani. Negli ultimi decenni la biochimica ha fatto molti passi avanti nella spiegazione del meccanismo tramite il quale la cellula produce tutte le sue varie proteine. Invece, non sono stati molti i ricercatori interessati al meccanismo di degradazione delle proteine.  Aaron Ciechanover, Avram Hershko e Irwin Rose sono andati controcorrente e agli inizi degli anni 80 hanno scoperto uno dei processi ciclici cellulari più importanti, la degradazione regolata delle proteine. E' per questa ragione che vengono premiati con il Premio Nobel per la Chimica di quest'anno.

Aaron Ciechanover, Avram Hershko e Irwin Rose ci hanno fatto capire che la cellula funziona come una "stazione di verifica" molto efficiente in cui le proteine vengono formate e degradate ad una velocità frenetica. La degradazione non avviene in modo indiscriminato ma attraverso un processo che è controllato in ogni fase cosicchè le proteine che, in un dato momento, devono essere degradate vengono marcate con un contrassegno molecolare, un "bacio della morte" per usare un'espressione drammatica. Le proteine così contrassegnate vengono poi inviate ai "tritarifiuti" cellulari, i cosiddetti proteosomi, in cui vengono smembrate e distrutte.

Il contrassegno è costituito da una molecola chiamata ubiquitina. L'ubiquitina si lega alla proteina che deve essere distrutta e l'accompagna al proteosoma, dove viene riconosciuta come una sorta di chiave che viene inserita in una serratura, e segnala che quella proteina è destinata allo smembramento. Poco prima che la proteina venga schiacciata nel proteosoma l'ubiquitina che la contrassegna si stacca così da poter essere riutilizzata.

Grazie al lavoro dei tre Premi Nobel oggi siamo in grado di capire, a livello molecolare, in che modo la cellula controlla diversi processi fondamentali, degradando certe proteine non altre. Esempi di processi regolati dalla degradazione delle proteine mediata da ubiquitina sono la divisione cellulare, la riparazione del DNA, il controllo di qualità delle proteine di nuova formazione, e parti importanti delle difese immunitarie. Quando il meccanismo di degradazione non funziona correttamente, ci ammaliamo. Il tumore della cervice uterina e la  fibrosi cistica ne sono due esempi. La conoscenza del meccanismo di degradazione delle proteine mediata dall'ubiquitina offre l'opportunità di sviluppare farmaci per la terapia di queste ed altre patologie.

Aaron Ciechanover, nato nel 1947 (57 anni) ad Haifa, Israele (cittadino israeliano), si è laureato in medicina presso il Technion (Istituto di tecnologia israeliano) di Haifa nel 1981. E' Professore presso Dipartimento di Biochimica  e Direttore del Rappaport Family Institute for Research in Medical Sciences del Technion di Haifa, Israele.

Avram Hershko, nato nel 1937 (67 anni) a Karcag, Ungheria (cittadino israeliano), si è laureato in medicina nel 1969 presso la Hadassah Medical School dell'Università Ebraica di Gerusalemme. E' Professore Emerito presso il Rappaport Family Institute for Research in Medical Sciences del Technion (Istituto di tecnologia israeliano) di Haifa, Israele.

Irwin Rose, nato nel 1926 (78 anni) a New York, USA (cittadino americano), si è laureato nel 1952 presso l'Università di Chicago, USA. E' specialista presso il Dipartimento di Fisiologia e Biofisica del College of Medicine della University of California, Irvine, USA.